Esteróides: O que são?

Os esteróides são lipídios que não possuem ácidos graxos em sua estrutura. Eles atuam, nos organismos, como hormônios e, nos humanos, são secretados pelas gônadas, córtex adrenal e pela placenta. A testosterona é o hormônio sexual masculino, enquanto que o estradiol é o hormônio responsável por muitas das características femininas.

O colesterol é o esteróide de maior importância, fazendo parte da estrutura das membranas celulares, conferindo-lhe maior rigidez, e atuando como precursor na biossíntese dos esteroides biologicamente ativos, como os hormônios esteroides e os ácidos e sais biliares.  O excesso de colesterol no sangue é um dos principais fatores de risco para o desenvolvimento de doenças arteriais coronarianas, principalmente o infarto agudo do miocárdio.
A molécula de colesterol é fracamente anfipática, pois existe um grupamento hidroxila localizado no final da molécula; o restante da molécula é altamente solúvel no interior hidrofóbico das membranas.

Proteínas

As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

Elas catalisam um extraordinário número de reações químicas, controlam a permeabilidade das membranas, reconhecem e ligam não-covalentemente outras biomoléculas, proporcionam movimento e controlam a função gênica.
As moléculas de proteína são constituídas de aminoácidos. Aminoácidos são os monômeros que formam as proteínas e são assim chamados por serem ácidos orgânicos, possuindo um grupamento amínico (-NH2) e um grupamento carboxílico (-COOH).

A presença simultânea desses grupamentos determina o comportamento ácido e básico dos aminoácidos (moléculas anfóteras). O caráter ácido-básico e a carga do aminoácido são determinados pelo pH do meio onde se encontram. O aminoácido prolina é uma exceção, já que possui um grupamento imínico (-NH-) no lugar do grupo amínico.

Em pH fisiológico, os grupamentos amínico e carboxílico se encontram ionizados (NH3+ e COO-), fazendo com que o aminoácido se comporte como uma molécula dipolar, ou seja, apresenta carga positiva e negativa.

A estrutura básica dos aminoácidos é formada por um átomo de carbono central, chamado de C alfa (Cα), ligado a um grupamento carboxílico, um átomo de hidrogênio e a um grupamento variável, denominado R ou cadeia lateral. É a cadeia lateral que confere ao aminoácido as suas propriedades. 
A união de aminoácidos para formar uma molécula proteica produz-se através de uma ligação entre o grupamento carboxílico de um aminoácido com o grupamento amínico de outro aminoácido (ligação peptídica), com perda simultânea de uma molécula de água.

A molécula formada gera um peptídeo que mantém seu caráter anfótero, já que, ficará um grupamento ácido em uma extremidade (extremidade carboxiterminal) e um grupamento básico na extremidade oposta (extremidade aminoterminal).

Quando ocorre a combinação de dois aminoácidos chama-se de dipeptídeo. A união de poucos aminoácidos é chamada de oligopeptídeos e a união de vários aminoácidos é chamada de polipeptídeo.


Organização estrutural

As proteínas apresentam diferentes conformações ou estrutura tridimensional. A conformação nativa é a estrutura tridimensional necessária para que a proteína desempenhe sua função. As proteínas dobram-se para alcançar sua conformação nativa por rotas direcionadas, nas quais pequenos elementos da estrutura se fundem em grandes estruturas.

Existem quatro níveis de organização estrutural:

• Estrutura primária – É a sequência de aminoácidos, ou seja, a ordem na qual os aminoácidos estão ligados para formarem uma cadeia peptídica. São as ligações peptídicas que estabilizam esse tipo de estrutura.

• Estrutura secundária – É o arranjo espacial dos átomos de um esqueleto polipeptídico, sem levar em consideração a conformação de suas cadeias laterais. Algumas regiões podem ter uma estrutura em forma de α-hélice ou de folha-β. A α-hélice é quando a cadeia peptídica se enrola em torno de um eixo imaginário, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio, formadas entre o grupamento amínico da ligação peptídica de um aminoácido e o grupamento carboxílico da ligação peptídica do aminoácido situado quatro resíduos mais adiante na mesma cadeia polipeptídica. Já na estrutura folha-β as pontes de hidrogênio ocorrem entre cadeias polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia, como na α-hélice.

As folhas apresentam duas variações:

1) As folha-β antiparalelas, em que as cadeias polipeptídicas vizinhas ligadas por pontes de hidrogênio seguem em direções opostas.

2) As folha-β paralelas, em que as cadeias ligadas por pontes de hidrogênio se estendem na mesma direção.

• Estrutura terciária – Refere-se ao dobramento dos elementos estruturais secundários e especifica as posições de cada átomo na proteína, incluindo as das cadeias laterais. A estabilidade da estrutura é mantida através de pontes de hidrogênio entre grupos peptídicos não envolvidos na estrutura secundária; por pontes de hidrogênio entre grupos R, por interações hidrofóbicas, por ligações iônicas entre grupamentos carregados positiva e negativamente e por ligações covalentes do tipo dissulfeto (S-S).

• Estrutura quaternária – Refere-se a disposição das subunidades proteicas que formam a molécula. As forças estabilizadoras podem ser covalentes, ligações iônicas ou eletrostáticas, pontes de hidrogênio, e/ou interações hidrofóbicas, que compreendem a associação de grupamentos não-polares de maneira a excluir o contato com a água.

A alteração da forma natural (nativa) da proteína se dá por mudanças nas condições do meio em que se encontra, como alteração de pH, temperatura e adição de solventes. Assim, a estrutura tridimensional da molécula é desfeita, ocorrendo como consequência, a perda da função biológica.

As histonas são proteínas capazes de se ligar ao DNA, e possuem um grande número de resíduos de aminoácidos carregados positivamente, o que permite a forte interação com a molécula de DNA na formação da cromatina. A expressão de muitos genes é controlada pela ligação de proteínas que reconhecem sequências específicas de DNA.

A região da proteína que se associa a um ligante é conhecida como sítio de ligação. Esse sítio consiste em um arranjo de aminoácidos específicos, dispostos na molécula, formando uma cavidade.

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